Азотсодержащие соединения амины аминокислоты белки
НИТРОСОЕДИНЕНИЯ
НИТРОСОЕДИНЕНИЯ − производные углеводородов, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на нитрогруппу (NO 2) .
Строение
В зависимости от того, с какими атомами углерода связана нитрогруппа, различают первичные (I), вторичные (II) и третичные (III) нитросоединения.
Номенклатура
По систематической номенклатуре нитросоединения называют, добавляя приставку нитро- к названию соответствующего углеводорода.
Получение
1. При действии азотистокислого серебра на галогеналканы
2. Нитрование алканов разбавленной азотной кислотой при нагревании до 250–500 о С и давлении (парофазное нитрование) – реакция Коновалова . Замещение водорода происходит у менее гидрогенизированного атома углерода
Механизм взаимодействия – радикальный. Нитрующий агент NO 2 × – радикалоподобный оксид азота
Взаимодействие двух радикалов приводит к образованию нитросоединений:
Химические свойства
1. Восстановление нитросоединений с образованием первичных аминов
2. Действие щелочей на нитросоединения
3. Взаимодействие с азотистой кислотой (является качественной реакцией на нитросоединения):
а) соли нитроловых кислот окрашены в ярко-красный цвет (с вторичными нитросоединениями):
б) псевдонитрол имеет бирюзовое окрашивание (с третичныминитросоединениями):
АМИНЫ
АМИНЫ − органические соединения, которые можно рассматривать как производные аммиака, в котором атомы водорода (один, два или три) замещены на углеводородные радикалы.
Амины могут быть первичными, вторичными и третичными (в зависимости от того, сколько атомов водорода при одном атоме углерода замещены на радикал)
Изомерия
Изомерия аминов связана:
1. Со строением углеродного скелета и положением аминогруппы
2. Первичные, вторичные и третичные амины, содержащие одинаковое число атомов углерода, являются изомерами друг друга
Номенклатура
По рациональной номенклатуре название строится следующим образом: в алфавитном порядке перечисляют названия углеводородных радикалов и добавляют окончание -амин .
По систематической номенклатуре
Получение
1. Алкилирование аммиака (при нагревании и при повышенном давлении)
При избытке алкилгалогенида можно получить:
2. Первичные амины получают:
а) восстановлением нитросоединений
б) при восстановлении амидов сильными восстановителями
в) восстановлением нитрилов
3. Взаимодействие амидов кислот со щелочными растворами бромноватистых или хлорноватистых солей (реакция Гофмана)
4. В биологических системах может происходить ферментативноедекарбоксилирование аминокислот
Химические свойства
1. Благодаря наличию электронной пары на атоме азота, все амины обладают основными свойствами. Причём, алифатические амины более сильные основания, чем аммиак.
Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию (окрашивают красный лакмус в синий цвет)
2. Амины взаимодействуют с кислотами, образуя соли, которые являются аналогами солей аммония
3. Щёлочи превращают соли аминов в свободные амины
4. Амины – органические аналоги аммиака, поэтому они могут образовывать комплексные соединения с переходными металлами
5. Взаимодействие с азотистой кислотой:
а) первичные амины
б) вторичные амины образуют нитрозоамины
в) третичные амины устойчивы к действию кислоты.
6. Амины вступают в реакцию алкилирования
7. Амины вступают в реакцию ацилирования
Аминокислоты, соединяясь друг с другом, образуют белки – важнейшие азотсодержащие органические вещества, без которых немыслима жизнь. Они входят в состав клеток живых организмов. Белки являются не только строительным материалом организмов, но и регулируют все биохимические процессы. Нам известна огромная роль биокатализаторов – ферментов. Их основу составляют белки.
Характеристика белков
Без ферментов прекращаются реакции, следовательно, прекращается и сама жизнь. Белки являются главными участниками процессов роста, развития, размножения организмов, наследования признаков. Обмен веществ, процессы дыхания, работа желёз, мышц происходят с участием белков.
Входящие в состав аминокислот аминогруппы и карбоксильные группы противоположны друг другу по свойствам. Поэтому молекулы аминокислот взаимодействуют друг с другом. При этом аминогруппа одной молекулы реагирует с карбоксильной группой другой:
NH2-CH2-CO- OH + H -NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O
Молекулы белков обладают высокой молекулярной массой, превышающей 5000. Некоторые белки имеют молекулярную массу свыше 1 000 000 и состоят из многих тысяч остатков аминокислот. Так, гормон инсулин состоит из 51 остатка различных аминокислот, а белок синего дыхательного пигмента виноградной улитки содержит около 100 тыс. аминокислотных остатков.
Растительные организмы синтезируют все необходимые аминокислоты. В организмах животных и человека могут быть синтезированы только некоторые из них. Их называют заменимыми. Девять аминокислот поступают в организм только с пищей. Их называют незаменимыми. Недостаток в организмы хотя бы одной из аминокислот приводит к серьёзным заболеваниям. Например, недостаток в пище лизина вызывает нарушение кровообращения, ведёт к снижению гемоглобина, истощению мышц, снижению прочности костей.
Состав белка
Последовательность соединения аминокислотных остатков в молекулах белков называют первичной структурой белков. Она является основой строения белка.
В молекулах присутствуют атомы кислорода, которые имеют не поделенные электронные пары, и атомы водорода, связанные с электроотрицательными атомами азота.
Между отдельными участками белковой молекулы возникают водородные связи. В результате всех взаимодействий молекула закручивается в спираль. Пространственное расположение пептидной цепи называют вторичной структурой белка.
Водородные и ковалентные связи в белках могут разрываться. Тогда происходит денатурация белка – разрушение вторичной структуры. Это происходит при нагревании, механическом воздействии, изменении кислотности крови и при др. факторах.
Спиралевидные белковые молекулы имеют определённую форму. Если эти спирали вытянуты, то образуются фибриллярные белки. Из таких белков построены мышцы, хрящи, связки, шерсть животных, волосы человека. Но большинство белков имеют шарообразную форму молекул – это глобулярные белки. Такую форму имеют белки, образующие основу ферментов, гормонов, белки крови, молока и многие другие. Отдельные частицы белка (фибры или глобулы) соединяются в более сложные структуры.
Знание состава и структуры белков помогает расшифровать сущность ряда генетических заболеваний человека, а следовательно, искать эффективные способы их лечения. Химические знания используются в медицине для борьбы с болезнями, а также в целях их профилактики, облегчают существование человека на Земле.
Нитросоединения. Нитросоединениями называются органические вещества, в молекулах которых содержится нитрогруппа — NO 2 при атоме углерода.
Их можно рассматривать как производные углеводородов, получающиеся путем замещения атома водорода на нитрогруппу. По числу нитрогрупп различают моно-, ди- и полинитросоединения.
Названия нитросоединемий производят от названий исходных углеводородов с добавлением приставки нитро-:
Общая формула этих соединений R—NO 2 .
Введение в органическое вещество нитрогруппы называется нитрованием. Его можно проводить разными способами.Нитрование ароматических соединений легко осуществимо при действии смесью концентрированных азотной и серной кислот (первая — нитрующий агент, вторая — водоотнимающий):
Тринитротолуол хорошо известен как взрывчатое вещество. Взрывается только от детонации. Горит коптящим пламенем без взрыва.
Нитрование предельных углеводородов проводится при действии на углеводороды разбавленной азотной кислотой при нагревании и повышенном давлении (реакция М.И. Коновалова):
Нитросоединения часто также получают взаимодействием алкил-галогенидов с нитритом серебра:
При восстановлении нитросоединений образуются амины.
Азотсодержащие гетероциклические соединения. Гетероциклические соединения — это органические соединения, содержащие в своих молекулах кольца (циклы), в образовании которых кроме атома углерода принимают участие и атомы других элементов.
Атомы других элементов, входящие в состав гетероцикла, называются гетероатомами. Наиболее часто встречаются в составе гетероциклов гетероатомы азота, кислорода, серы, хотя могут существовать гетероциклические соединения с самыми различными элементами, имеющими валентность не менее двух.
Гетероциклические соединения могут иметь в цикле 3, 4, 5, 6 и более атомов. Однако наибольшее значение имеют пяти- и шестичленные гетероциклы . Эти циклы, как и в ряду карбоциклических соединений, образуются наиболее легко и отличаются наибольшей прочностью. В гетероцикле может содержаться один, два и более гетероатомов.
Во многих гетероциклических соединениях электронное строение связей в кольце такое же, как и в ароматических соединениях. Поэтому типичные гетероциклические соединения условно обозначают не только формулами, содержащими чередующиеся двойные и одинарные связи, но и формулами, в которых сопряжение p -электронов обозначается кружком, вписанным в формулу.
Для гетероциклов обычно пользуются эмпирическими названиями.
Пятичленные гетероциклы
Шестичленные гетероциклы
Большое значение имеют гетероциклы, конденсированные с бензольным кольцом или с другим гетероциклом, например пурин:
Шестичленные гетероциклы. Пиридин C 5 H 5 N — простейший шестичленный ароматический гетероцикл с одним атомом азота. Его можно рассматривать как аналог бензола, в котором одна группа СН заменена на атом азота:
Пиридин представляет собой бесцветную жидкость, немного легче воды, с характерным неприятным запахом; с водой смешивается в любых отношениях. Пиридин и его гомологи выделяют из каменноугольной смолы. В лабораторных условиях пиридин можно синтезировать из синильной кислоты и ацетилена:
Химические свойства пиридина определяются наличием ароматической системы, содержащей шесть p -электронов, и атома азота с неподеленной электронной парой.
1. Основные свойства. Пиридин — более слабое основание, чем алифатические амины. Его водный раствор окрашивает лакмус в синий цвет:
При взаимодействии пиридина с сильными кислотами образуются соли пиридиния:
2. Ароматические свойства. Подобно бензолу, пиридин вступает в реакции электрофильного замещения, однако, его активность в этих реакциях ниже, чем бензола, из-за большой электроотрицательности атома азота. Пиридин нитруется при 300 ° С с низким выходом:
Атом азота в реакциях электрофильного замещения ведет себя как заместитель 2-го рода, поэтому электрофильное замещение происходит вмета- положение.
В отличие от бензола пиридин способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, поскольку атом азота оттягивает на себя электронную плотность из ароматической системы и орто-пара- положения по отношению к атому азота обеднены электронами. Так, пиридин может реагировать с амидом натрия, образуя смесь орто- и пара- аминопиридинов (реакция Чичибабина):
При гидрировании пиридина ароматическая система разрушается и образуется пиперидин, который представляет собой циклический вторичный амин и является гораздо более сильным основанием, чем пиридин:
Пиримидин C 4 H 4 N 2 — шестичленный гетероцикл с двумя атомами азота. Его можно рассматривать как аналог бензола, в котором две группы СН заменены на атомы азота:
Благодаря наличию в кольце двух электроотрицательных атомов азота пиримидин еще менее активен в реакциях электрофильного замещения, чем пиридин. Его основные свойства также выражены слабее, чем у пиридина.
Основное значение пиримидина состоит в том, чтоонявляется родоначальником класса пиримидиновых оснований.
Пиримидиновые основания — производные пиримидина, остатки которых входят в состав нуклеиновых кислот: урацил, тимин, цитозин.
Каждое из этих оснований может существовать в двух формах. В свободном состоянии основания существуют в ароматической форме, а в состав нуклеиновых кислот они входят в NH-форме.
Соединения с пятичленным циклом. Пиррол C 4 H 4 NH - пятичленныи гетероцикл с одним атомом азота.
Ароматическая система содержит шесть p -электронов (по одному от четырех атомов углерода и пара электронов атома азота). В отличие от пиридина электронная пара атома азота в пирроле входит в состав ароматической системы, поэтому пиррол практически лишен основных свойств.
Пиррол — бесцветная жидкость с запахом, напоминающим запах хлороформа. Пиррол слабо растворим в воде (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.
Пиррол получают конденсацией ацетилена с аммиаком:
или аммонолизом пятичленных циклов с другими гетероатомами (реакция Юрьева):
Сильные минеральные кислоты могут вытягивать электронную пару атома азота из ароматической системы, при этом ароматичность нарушается и пиррол превращается в неустойчивое соединение, которое сразу полимеризуется. Неустойчивость пиррола в кислой среде называетсяацидофобностью .
Пиррол проявляет свойства очень слабой кислоты. Онреагирует с калием, образуя пиррол-калий:
Пиррол, как ароматическое соединение, склонен к реакциям электрофильного замещения, которые протекают преимущественно у a -атома углерода (соседнего с атомом азота).
При гидрировании пиррола образуется пирролидин — циклический вторичный амин, проявляющий основные свойства:
Пурин — гетероцикл, включающий два сочлененных цикла: пиридиновый и имидазольный:
Ароматическая система пурина включает десять p -электронов (восемь электронов двойных связей и два электрона пиррольного атома азота).Пурин — амфотерное соединение. Слабые основные свойства пурина связаны с атомами азота шестичленного цикла, а слабые кислотные свойства — с группой NH пятичленного цикла.
Основное значение пурина состоит в том, что он является родоначальником класса пуриновых оснований.
Пуриновые основания — производные пурина, остатки которых входят в состав нуклеиновых кислот: аденин, гуанин.
Нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты — это природные высокомолекулярные соединения (полинуклеотиды), которые играют огромную роль в хранении и передаче наследственной информации в живых организмах. Молекулярная масса нуклеиновых кислот может меняться от сотен тысяч до десятков миллиардов. Они были открыты и выделены из клеточных ядер еще в XIX в., однакоих биологическая роль была выяснена только во второй половине XX в.
Строение нуклеиновых кислот можно установить, анализируя продукты их гидролиза. При полном гидролизе нуклеиновых кислот образуется смесь пиримидиновых и пуриновых оснований, моносахарид (b -рибоза или b -дезоксирибоза) и фосфорная кислота. Это означает, что нуклеиновые кислоты построены из фрагментов этих веществ.
При частичном гидролизе нуклеиновых кислот образуется смесь нуклеотидов, молекулы которых построены из остатков фосфорной кислоты, моносахарида (рибозы или дезоксирибозы) и азотистого основания (пуринового или пиримидинового). Остаток фосфорной кислоты связан с 3-м или 5-м атомом углерода моносахарида, а остаток основания — с первым атомом углерода моносахарида. Общие формулы нуклеотидов:
где Х=ОН для рибонуклеотидов, построенных на основе рибозы, и Х==Н для дезоксирибонуклеотидов, построенных на основе дезоксирибозы. В зависимости от типа азотистого основания различают пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды.
Нуклеотид — основная структурная единица нуклеиновых кислот, их мономерное звено. Нуклеиновые кислоты, состоящие из рибонуклеотидов, называют рибонуклеиновыми кислотами (РНК). Нуклеиновые кислоты, состоящие из дезоксирибонуклеотидов, называютдезоксирибонуклеиновыми кислотами (ДНК). В состав молекул РНК входят нуклеотиды, содержащие основания аденин, гуанин, цитозин и урацил. В состав молекул ДНК входят нуклеотиды, содержащие аденин, гуанин, цитозин и тимин. Для обозначения оснований используют однобуквенные сокращения: аденин — А, гуанин — G, тимин — Т, цитозин —С, урацил — U.
Свойства ДНК и РНК определяются последовательностью оснований в полинуклеотидной цепи и пространственным строением цепи. Последовательность оснований содержит генетическую информацию, а остатки моносахаридов и фосфорной кислоты играют структурную роль (носители, оснований).
При частичном гидролизе нуклеотидов отщепляется остаток фосфорной кислоты и образуются нуклеозиды, молекулы которых состоят из остатка пуринового или пиримидинового основания, связанного с остатком моносахарида — рибозы или дезоксирибозы. Структурные формулы основных пуриновых и пиримидиновых нуклеозидов:
Пуриновые нуклеозиды:
Пиримидиновые нуклеозиды:
В молекулах ДНК и РНК отдельные нуклеотиды связаны в единую полимерную цепь за счет образования сложноэфирных связей между остатками фосфорной кислоты и гидроксильными группами при 3-м и 5-м атомах углерода моносахарида:
Пространственная структура полинуклеотидных цепей ДНК и РНК была определена методом рентгено-структурного анализа. Одним из самых крупных открытий биохимии XX в. оказалась модель двухспиральной структуры ДНК, которую предложили в 1953 г. Дж. Уотсон и Ф. Крик. Согласно этой модели, молекула ДНК представляет собой двойную спираль и состоит из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в противоположные стороны вокруг общей оси. Пуриновые и пиримидиновые основания расположены внутри спирали, а остатки фосфата и дезоксирибозы — снаружи. Две спирали удерживаются вместе водородными связями между парами оснований. Важнейшее свойство ДНК — избирательность в образовании связей (комплементарность). Размеры оснований и двойной спирали подобраны в природе таким образом, что тимин (Т) образует водородные связи только с аденином (А), а цитозин (С) — только с гуанином (G).
Таким образом, две спирали в молекуле ДНК комплементарны друг другу. Последовательность нуклеотидов в одной из спиралей однозначно определяет последовательность нуклеотидов в другой спирали.
В каждой паре оснований, связанных водородными связями, одно из оснований — пуриновое, а другое — пиримидиновое. Отсюда следует, что общее число остатков пуриновых оснований в молекуле ДНК равно числу остатков пиримидиновых оснований.
Длина полинуклеотидных цепей ДНК практически неограниченна. Число пар оснований в двойной спирали может меняться от нескольких тысяч у простейших вирусов до сотен миллионов у человека.
В отличие от ДНК молекулы РНК состоят из одной полинуклеотидной цепи. Число нуклеотидов в цепи колеблется от 75 до нескольких тысяч, а молекулярная масса РНК может изменяться в пределах от 2500 до нескольких миллионов. Полинуклеотидная цепь РНК не имеет строго определенной структуры.
Биологическая роль нуклеиновых кислот. ДНК— главная молекула в живом организме. Она хранит генетическую информацию, которую передает от одного поколения к другому. В молекулах ДНК в закодированном виде записан состав всех белков организма. Каждой аминокислоте, входящей в состав белков, соответствует свой код в ДНК, т. е. некоторая последовательность азотистых оснований.
ДНК содержит всю генетическую информацию, но непосредственно в синтезе белков не участвует. Роль посредника между ДНК и местом синтеза белка выполняет РНК. Процесс синтеза белка на основе генетической информации схематично можно разбить на две основные стадии: считывание информации (транскрипция) и синтез белка (трансляция).
Клетки содержат три типа РНК, которые выполняют различные функции.
1. Информационная, или матричная. РНК (ее обозначают мРНК) считывает и переносит генетическую информацию от ДНК, содержащейся в хромосомах, к рибосо-мам, где происходит синтез белка со строго определенной последовательностью аминокислот.
2. Транспортная РНК (тРНК) переносит аминокислоты к рибосомам, где они соединяются пептидной связью в определенной последовательности, которую задает мРНК.
3. Рибосомная РНК (рРНК) непосредственно участвует в синтезе белков в рибосомах. Рибосомы — это сложные надмолекулярные структуры, которые состоят из четырех рРНК и нескольких десятков белков . Фактически рибосомы — это фабрики по производству белков.
Все виды РНК синтезируются на двойной спирали ДНК.
Последовательность оснований в мРНК — это генетический код, управляющий последовательностью аминокислот в белках. Он был расшифрован в 1961—1966 гг. Замечательная особенность генетического кода состоит в том, что он универсален для всех живых организмов. Одинаковым основаниям в разных РНК (будь то РНК человека или вируса) соответствуют одинаковые аминокислоты. Каждой аминокислоте соответствует своя последовательность из трех оснований, называемая кодоном. Некоторые аминокислоты кодируются несколькими кодонами. Так, лейцину, серину и аргинину соответствует по шесть кодонов, пяти аминокислотам — по четыре кодона, изолейцину — три кодона, девяти аминокислотам — по два кодона, а метионину и триптофану — по одному. Три кодона являются сигналами для прекращения синтеза полипептидной цепи и называются кодонами-терминаторами.
Амины. Амины — органические соединения, которые можно рассматривать как производные аммиака, в котором атомы водорода (один или несколько) замещены на углеводородные радикалы.
В зависимости от природы радикала амины могут быть алифатическими (предельными и непредельными), алициклическими, ароматическими, гетероциклическими. Они подразделяются на первичные, вторичные, третичные в зависимости от того, сколько атомов водорода замещено на радикал.
Четвертичные аммониевые соли типа + Cl- — это органические аналоги неорганических аммониевых солей.
Названия первичных аминов обычно производят от названий соответствующих углеводородов, добавляя к ним приставку амино- или окончание -амин . Названия вторичных и третичных аминов чаще всего образуют по принципам рациональной номенклатуры, перечисляя имеющиеся в соединении радикалы:
первичные R—NH 2:СН 3 —NH 2 — метиламин; С 6 Н 5 —NH 2 — фениламин;
вторичные R—NH—R": (CH 2)NH — диметиламин; С 6 Н 5 —NH—СН 3 —метилфениламин;
третичные R—N(R")—R": (СН 3) 3 Н — триметиламин; (C 6 H 5) 3 N — трифениламин.
Получение. 1. Нагревание алкилгалогенидов с аммиаком под давлением приводит к последовательному алкилированию аммиака, при этом образуется смесь солей первичных, вторичных и третичных аминов, которые дегидрогалогенируются при действии оснований:
2. Ароматические амины получают восстановлением нитросоединений:
Для восстановления можно использовать цинк или железо в кислой среде или алюминий в щелочной среде.
3. Низшие амины получают, пропуская смесь спирта и аммиака над поверхностью катализатора:
Физические свойства. Простейшие алифатические амины при нормальных условиях представляют собой газы или жидкости с низкой температурой кипения, обладающие резким запахом. Все амины являются полярными соединениями, что приводит к образованию водородных связей в жидких аминах, и следовательно, температурыих кипения превышают температуры кипения соответствующих алканов. Первые представители ряда аминов растворяются в воде, по мере роста углеродного скелета их растворимость в воде уменьшается. Амины растворимы также в органических растворителях.
Химические свойства. 1. Основные свойства. Будучи производными аммиака, все амины обладают основными свойствами, причем алифатические амины являются более сильными основаниями, чем аммиак, а ароматические — более слабыми. Это объясняется тем, что радикалы СН 3 —, С 2 Н 5 — и др. проявляют положительный индуктивный (+I) эффект и увеличивают электронную плотность на атоме азота:
что приводит к усилению основных свойств. Напротив, фенильный радикал C 6 H 5 — проявляет отрицательный мезомерный (-М) эффект и уменьшает электронную плотность на атоме азота:
Щелочная реакция растворов аминов объясняется образованием гидроксильных ионов при взаимодействии аминов с водой:
Амины в чистом виде или в растворах взаимодействуют с кислотами, образуя соли:
Обычно соли аминов — твердые вещества без запаха, хорошо растворимые в воде. В то время как амины хорошо растворимы в органических растворителях, соли аминов в них не растворяются. При действии щелочей на соли аминов выделяются свободные амины:
2. Горение. Амины сгорают в кислороде, образуя азот, углекислый газ и воду:
3. Реакции с азотистой кислотой. а) Первичные алифатические амины при действии азотистой кислоты превращаются в спирты:
б) Первичные ароматические амины при действии HNO 2 превращаются в соли диазония:
в) Вторичные амины (алифатические и ароматические) дают нитрозосоединения — вещества с характерным запахом:
Важнейшие представители аминов. Простейшие алифатические амины — метиламин, диметиламин, диэтиламин — находят применение при синтезе лекарственных веществ и других продуктов органического синтеза. Гексаметилендиамин NH 2 —(СН 2) 2 —NH 6 является одним из исходных веществ для получения важного полимерного материала нейлона.
Анилин C 6 H 5 NH 2 — важнейший из ароматических аминов. Он представляет собой бесцветную маслянистую жидкость, мало растворимую в воде. Для качественного обнаружения анилина используют его реакцию с бромной водой, в результате которой выпадает белый осадок 2,4,6-триброманилина:
Анилин применяется для получения красителей, лекарственных препаратов, пластмасс и т. д.
Аминокислоты. Аминокислоты — это органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа —СООН и аминогруппа —NH 2 . В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают a -, b -, g -аминокислоты и т. д.:
Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Обычно рассматривают только a -аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе не встречаются.
В состав белков входят 20 основных аминокислот (см. табл.).
Важнейшие a -аминокислоты общей формулы
|
Название |
—R |
|
Глицин |
—Н |
|
Аланин |
—СН 3 |
|
Цистеин |
—CH 2 —SH |
|
Серин |
—CH 2 —ОН |
|
Фенилаланин |
—CH 2 —C 6 H 5 |
|
Тирозин |
|
|
Глутаминовая кислота |
—CH 2 —CH 2 —СООН |
|
Лизин |
—(CH 2) 4 —NH 2 |
Все природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:
1) алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин);
2) серосодержащие аминокислоты (цистеин);
3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин);
4) ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин);
5) аминокислоты с кислотным радикалом (глутаминовая кислота);
6) аминокислоты с основным радикалом (лизин).
Изомерия. Во всех a -аминокислотах, кроме глицина, a -углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров, являющихся зеркальными отражениями друг друга.
Получение. 1. Гидролиз белковых веществ обычно дает сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, позволяющих из сложных смесей получать отдельные чистые аминокислоты.
2. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогенокислотах. Этот способ получения аминокислот полностью аналогичен получению аминов из гало-генопроизводных алканов и аммиака:
Физические свойства. Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах и обычно при этом разлагаются. В парообразное состояние переходить не могут.
Химические свойства. Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:
Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей схемой:
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы —СООН, одна —NH 2), лизин — щелочной (одна группа —СООН, две —NH 2).
Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:
Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с образованием пептидов.
Пептиды. Пептиды. — это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью —СО—NH —.
Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:
Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться в принципе неограниченно (поликонденсация) и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).
Основное свойство пептидов — способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или а-аминокислоты, составляющие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.
Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот:
Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т. е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи.
Качественные реакции на аминокислоты. 1) Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом. 2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос — желтый).
Белки. Белки — это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.
Строение. Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка — это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.
Вторичная структура — это конформация полипептидной цепи, т. е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Основной способ укладки цепи — спираль.
Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков —S—S— между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH 3 + и СОО- и гидрофобные взаимодействия , т. е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.
Третичная структура — высшая форма пространственной организации белков. Однако некоторые белки (например, гемоглобин) имеютчетвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями.
Физические свойства белков весьма разнообразны и определяютсяих строением. По физическим свойствам белки делят на два класса:глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.
Химические свойства. 1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называют денатурацией . Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.
2. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
3. Для белков известно несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).
Биологическое значение белков:
1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.
2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.
3. Белки — это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.
4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки.
5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.
Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следовательно, важнейшей составной частью продуктов питания. В процессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, которые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые организм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми.
По характеру углеводородных заместителей амины делят на
Общие особенности строения аминов
Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:
По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.
Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:
Связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина реализуется с помощью донорно-акцепторного механизма за счет неподеленной электронной пары атома азота. Предельные амины являются более сильными основаниями по сравнению с аммиаком, т.к. в таких аминах углеводородные заместители обладают положительным индуктивным (+I) эффектом. В связи с этим на атоме азота увеличивается электронная плотность, что облегчает его взаимодействие с катионом Н + .
Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается. В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.
Химические свойства предельных аминов
Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:
Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:
Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.
Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.
Вторичные предельные амины являются более сильными основаниями, чем первичные предельные, которые являются в свою очередь более сильными основаниями, чем аммиак. Что касается основных свойств третичных аминов, то то если речь идет о реакциях в водных растворах, то основные свойства третичных аминов выражены намного хуже, чем у вторичных аминов, и даже чуть хуже чем у первичных. Связано это со стерическими затруднениями, существенно влияющими на скорость протонирования амина. Другими словами три заместителя «загораживают» атом азота и мешают его взаимодействию с катионами H + .
Взаимодействие с кислотами
Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:
Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:
Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:
2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N 2 и воды. Например:
Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных. Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты. При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:
Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.
Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:
Взаимодействие с галогеналканами
Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:
Получение аминов:
1) Алкилирование аммиака галогеналканами:
В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:
2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:
с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:
3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:
Химические свойства анилина
Анилин – тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:
Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.
Взаимодействие анилина с кислотами
Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:
Взаимодействие анилина с галогенами
Как уже было сказано в самом начале данной главы, аминогруппа в ароматических аминах, втянута в ароматическое кольцо, что в свою очередь снижает электронную плотность на атоме азота, и как следствие увеличивает ее в ароматическом ядре. Увеличение электронной плотности в ароматическом ядре приводит к тому, что реакции электрофильного замещения, в частности, реакции с галогенами протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях относительно аминогруппы. Так, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:
Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.
Взаимодействие анилина с азотистой кислотой
Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.
Реакции алкилирования анилина
С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:
Получение анилина
1. Восстановление маталлами нитробензола в присутствии сильных кислот-неокислителей:
C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O
Cl — + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O
В качестве металлов могут быть использованы любые металлы, находящиеся до водорода в ряду активности.
Реакция хлорбензола с аммиаком:
С 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl
Химические свойства аминокислот
Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH 2) и карбокси- (-COOH) группы.
Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.
Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH 2) x R(COOH) y , где x и y чаще всего равны единице или двум.
Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.
Кислотные свойства аминокислот
Образование солей с щелочами и карбонатами щелочных металлов
Этерификация аминокислот
Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
Основные свойства аминокислот
1. Oбразование солей при взаимодействии с кислотами
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —
2. Взаимодействие с азотистой кислотой
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → НО-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами
3. Алкилирование
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —
4. Взаимодействие аминокислот друг с другом
Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-
При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:
Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:
И аланина:
Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.
Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:
Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.
Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе
В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов):
Получение аминокислот
1) Реакция хлорпроизводных карбоновых кислот с аммиаком:
Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl
2) Расщепление (гидролиз) белков под действием растворов сильных минеральных кислот и щелочей.
Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот
Амины
Амины — органические производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены углеродным остатком.
Соответственно, обычно выделяют три типа аминов:
Амины, в которых аминогруппа связана непосредственно с ароматическим кольцом, называются ароматическими аминами.
Простейшим представителем этих соединений является аминобензол , или анилин :
Основной отличительной чертой электронного строения аминов является наличие у атома азота, входящего в функциональную группу, неподеленной электронной пары. Это приводит к тому, что амины проявляют свойства оснований.
Существуют ионы, которые являются продуктом формального замещения на углеводородный радикал всех атомов водорода в ионе аммония:
Эти ионы входят в состав солей, похожих на соли аммония. Они называются четвертичными аммонийными солями.
Изомерия и номенклатура
Для аминов характерна структурная изомерия:
— изомерия углеродного скелета:
— изомерия положения функциональной группы:
Первичные, вторичные и третичные амины изомерны друг другу (межклассовая изомерия ):
${CH_3-CH_2-CH_2-NH_2}↙{\text"первичный амин (пропиламин)"}$
${CH_3-CH_2-NH-CH_3}↙{\text"вторичный амин (метилэтиламин)"}$
Как видно из приведенных примеров, для того, чтобы назвать амин, перечисляют заместители, связанные с атомом азота (по порядку старшинства), и добавляют суффикс -амин .
Физические и химические свойства аминов
Физические свойства.
Простейшие амины (метил амин, диметиламин, триметиламин) — газообразные вещества. Остальные низшие амины — жидкости, которые хорошо растворяются в воде. Имеют характерный запах, напоминающий запах аммиака.
Первичные и вторичные амины способны образовывать водородные связи. Это приводит к заметному повышению их температур кипения по сравнению с соединениями, имеющими ту же молекулярную массу, но не способными образовывать водородные связи.
Анилин — маслянистая жидкость, ограниченно растворимая в воде, кипящая при температуре $184°С$.
Химические свойства.
Химические свойства аминов определяются в основном наличием у атома азота неподеленной электронной пары.
1. Амины как основания. Атом азота аминогруппы, подобно атому азота в молекуле аммиака, за счет неподеленной пары электронов может образовывать ковалентную связь по донорно-акцепторному механизму, выступая в роли донора. В связи с этим амины, как и аммиак, способны присоединять катион водорода, т.е. выступать в роли основания:
$NH_3+H^{+}→{NH_4^{+}}↙{\text"ион аммония"}$
$CH_3CH_2—NH_2+H^{+}→CH_3—{CH_2—NH_3^{+}}↙{\text"ион этиламмония"}$
Известно, что реакция аммиака с водой приводит к образованию гидроксид-ионов:
$NH_3+H_2O⇄NH_3·H_2O⇄NH_4^{+}+OH^{-}$.
Раствор амина в воде имеет щелочную реакцию:
$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^{+}+OH^{-}$.
Аммиак, реагируя с кислотами, образует соли аммония. Амины также способны вступать в реакцию с кислотами:
$2NH_3+H_2SO_4→{(NH_4)_2SO_4}↙{\text"сульфат аммония"}$,
$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→{(CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4}↙{\text"сульфат этиламмония"}$.
Основные свойства алифатических аминов выражены сильнее, чем у аммиака. Повышение электронной плотности превращает азот в более сильного донора пары электронов, что повышает его основные свойства:
2. Амины горят на воздухе с образованием углекислого газа, воды и азота:
$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$
Аминокислоты
Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу $—NH_2$ и карбоксильную группу $—СООН$, связанные с углеводородным радикалом.
Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.
Свойства аминокислот
Аминогруппа $—NH_2$ определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.
Группа $—СООН$ (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.
Со щелочами они реагируют как кислоты:
С сильными кислотами — как основания-амины:
Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:
Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше $200°С$. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала $R—$ они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около $150$) выделяют протеиногенные аминокислоты (около $20$), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т.к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.
Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки $—NH—CO—$, например:
${nNH_2—(CH_2)_5—COOH}↙{\text"аминокапроновая кислота"}→{(…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n}↙{\text"капрон"}+(n+1)H_2O$.
Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.
Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением аминои карбоксильной групп на концах молекул.
Полиамиды $α$-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, пептиды, полипептиды. В таких соединениях группы $—NH—CO—$ называют пептидными.
Некоторые аминокислоты, входящие в состав белков.
Белки
Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от $5-10$ тыс. до $1$ млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.
Белки также называют протеинами (от греч. protos — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему, по следовательностью расположения аминокислотных остатков.
Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.
Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.
Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры , т.е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.
Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.
Строение белков
Все белки образованы двадцатью разными $α$-аминокислотами, общую формулу которых можно представить в виде
где радикал R может иметь самое разнообразное строение.
Белки представляют собой полимерные цепи, состоящие из десятков тысяч, миллионов и более остатков $α$-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют его первичной структурой.
Для белковых тел характерны огромные молекулярные массы (до миллиарда) и почти макроразмеры молекул. Такая длинная молекула не может быть строго линейной, поэтому ее участки изгибаются и сворачиваются, что приводит к образованию водородных связей с участием атомов азота и кислорода. Образуется регулярная спиралевидная структура, которую называют вторичной структурой.
В белковой молекуле могут возникать ионные взаимодействия между карбоксильными и аминогруппами различных аминокислотных остатков и образование дисульфидных мостиков. Эти взаимодействия приводят к появлению третичной структуры .
Белки с $M_r > 50000$ состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых уже имеет первичную, вторичную и третичную структуры. Говорят, что такие белки обладают четвертичной структурой.
Свойства белков
Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении $рН$ среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.
Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.
Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные ($—СО—NH—$, пептидная связь), аминные ($—NH_2$) и карбоксильные ($—СООН$) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении $рН$ среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.
При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму.
Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет важную роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.
Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.
Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.
Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов; 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Под влиянием протеаз-ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:
Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.
Цветные реакции. Используют следующие реакции:
— ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;
— биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами $Cu^{2+}$ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.